بررسی اثر گلوکز بر ساختار آلبومين سرم انسانی

مونا زمانيان عضدی ، سميرا گيلانچی ، پونه امينی گرام، سعيده حاج حسينی ، کريمه حقانی

مقدمه: با توجه به نقش حياتی آلبومين سرم انسانی در بدن انسان، مطالعه و بررسی اين پروتئين دارای اهميت است. يکی از ويژگی های شاخص اين مولکول در برقراری اتصالات ليگاندی است که در اين مطالعه، اين ويژگی با بکارگيری سورفاکتانت سديم دودسيل سولفات به عنوان ليگاند تحت شرايط دمايی نرمال و پاتولوژيک در غلظت های نرمال و ديابتی قند مورد بررسی قرار گرفته است.

مواد و روش ها: در اين مطالعه از روش طيف سنجی فرابنفش برای آناليز آلبومين سرم انسانی در غلظت های مختلف گلوکز در شرايط غلظت نرمال، بحرانی و ديابتی با حضور سورفاکتانت آنيونی سديم دودسيل سولفات با غلظت های ۲، ۵/۱، ۱، ۵/۰ ميلی مولار به عنوان معياری برای سنجش اتصالات ليگاندی در شرايط نرمال دمايی و تب در نظر گرفته شد.

يافته های پژوهش: پروتئين آلبومين سرم انسانی در حضور غلظت های مختلف قند در دمای ۴۲ درجه سانتی گراد دچار تغييرات ساختاری می شود. غلظت ۴۰۰ ميلی گرم بر دسی ليتر گلوکز موثرترين عامل نسبت به ساير غلظت های گلوکز در تغيير ساختار آلبومين است.

بحث و نتيجه گيری: در اين مطالعه علاوه بر اين که نشان داده شد در حضور غلظت نرمال(فيزيولوژيک) قند تب می تواند ساختار آلبومين را دستخوش تغيير نمايد، مشخص شد که غلظت های بالای گلوکز(شرايط حاد ديابتی) تاثيرات شديدی بر ساختار و عملکرد آلبومين دارد.

واژه‌های كليدي: آلبومین سرم انسانی، اتصالات لیگاندی، تعییرات ساختاری، سدیم دودسیل سولفات(SDS)، طیف سنجی فرابنفش، دیابت،

دانلود رایگان مقاله